不同预处理方法对TG酶交联大豆蛋白结构和乳化特性的影响OA

谷氨酰胺转氨酶(TG酶)通过共价交联可显著提升大豆分离蛋白(SPI)的乳化活性。然而,交联效率受SPI聚集状态的显著制约。本实验探究不同预处理方式(加热处理、超声处理、DTT处理)对TG酶交联SPI结构以及乳液活性的影响。十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)、傅里叶变换红外光谱(FTIR)和荧光光谱等结果表明,预处理诱导蛋白质结构充分展开,暴露更多的疏水区和-SH基团,以提高其对TG酶的敏感性。三者作用效果差异显著:超声处理凭借空化效应高效解离SPI结构并暴露活性位点,为TG酶交联提供最充分反应界面,乳化稳定性最优;热处理和DTT处理对交联起辅助作用,二者效果相对温和。结构展开后,SPI疏水残基更易在油水界面吸附,并提升乳液黏度,进而改善乳化能力;同时,TG酶催化形成的共价键强化了界面蛋白膜,抑制油滴聚集与乳液分层,使乳化稳定性显著提高。综上,TG酶交联可通过改变SPI二级结构、促进分子聚集,结合预处理暴露活性位点的协同作用,可明显改善SPI的乳化性能,尤其有利于乳液稳定性的提升,为植物蛋白基乳状液稳定剂的开发提供支撑。