采用多种光谱学手段研究了白杨素(CHR)和不同构型人血清白蛋白(HSA)相互作用的分子机制.研究表明,白杨素能使蛋白质荧光发射峰发生静态淬灭,同时,白杨素的紫外吸收谱带也发生了明显的位移,说明与蛋白质的结合可使白杨素分子中的酚羟基发生解离.蛋白质还可以引起白杨素荧光发射峰强度的明显增强.利用荧光淬灭和荧光增强两种模式计算得到的白杨素和人血清白蛋白在生理条件下(pH 7.4)的结合常数(KA)分别为(9.97±0.24)x 104和(9.75±0.11)x 104 L·mol-1,其结合比例为1∶1.随着pH值的降低,蛋白质与白杨素的结合常数逐渐减小,这与蛋白质的构型变化有关.根据不同异构体血清蛋白质的结构特征,判定白杨素在蛋白质分子上的结合位置位于IIA亚域的Site l活性位点.结合分子模拟,讨论了白杨素与蛋白质分子的结合机制.
刘媛;龙梅;谢孟峡
北京师范大学分析测试中心,北京100875赤峰学院化学化工学院,内蒙古赤峰024000
化学化工
白杨素;人血清白蛋白;荧光;pH效应;分子模拟
Chrysin;Human serum albumin;Fluorescence;pH effect;Molecular modeling
《物理化学学报》 2013 (012)
2647-2654 / 8
The project was supported by the Natural Science Foundation of Inner Mongolia Autonomous Region,China (2012MS0212).内蒙古自治区自然科学基金(2012MS0212)资助项目
10.3866/PKU.WHXB201310311
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